Jump to content

Enzimlerin Yapısı


Biyolokum

Önerilen İletiler

Biyolokum

Enzimler polipepdit zincirler halinde sentezlenmektedir. Ancak, enzimin aktivite kazanabilmesi için polipepdidin sekunder, tersiyer ve bazı hallerde de kuarterner yapı kazanması gerekmektedir. Enzimi oluşturan polipepdit zincirinin primer yapısı, bu enzimin sentezinden sorumlu olan genler tarafından tayin edilmektedir. Eğer enzim tek polipepdit zincirden meydana gelmiş ve bir tek monomerden oluşmuş ise tersiyer yapıdan sonra enzim tamamen aktiftir. İki veya daha fazla monomerden veya subüniteden meydana gelmiş olan enzim moleküllerinin alt birimleri aktivite gösterebilmek için daha üst yapılar meydana getirmek üzere belli bir düzen dahilinde bir araya gelmek zorundadır. Bu yapı şekli kuaterner yapıdır. Enzim molekülleri genellikle iki yada daha fazla monomerden oluştukları için kuarterner yapıdadırlar. Ribonükleaz 1, hekzokinaz 2, adenilat kinaz 3, laktat dehidrogenaz 4, glutamin sentetaz 12 ve piruvat dehidrogenaz kompleksinde 72 subünite bulunmaktadır. Enzim proteinindeki amino asitlerin özel dizilişi enzimin özel bir konformasyon ve kuarterner yapıyı kazanmasında en önemli rolü oynamakatadır.

Bazı enzimler (pepsin, tripsin, kimotripsin) yalnız amino asitlerin birbirlerine eklenmesi ile meydana gelen proteinlerden oluşmuştur. Bunlarda aminoasitler dışında başka yapı taşı bulunmaz. Diğer bazı enzimler ise aminoasitlerden başka grupları da ihtiva etmektedirler. Enzimlerin yapısında yer alan ve aktivite göstermeleri için mutlaka gerekli olan, ancak protein yapısında bulunmayan, genellikle metal iyonlarondan oluşan yan gruplara ‘Kofaktör’ adı verilmektedir. Sitokrom oksidaz Cu2+, DNA-polimeraz Zn2+, Üreaz Ni2+’e kofaktör olarak ihtiyaç duymaktadır.

Çoğu enzim kendi substratlarını ancak özgül, ısıya dayanıklı, düşük molekül ağırlıklı bir organik molekülün varlığında etkileyebilirler. Enzimlerin aktivite göstermek için ihtiyaç duydukları kompleks organik moleküllere de ‘Koenzim’ denilmektedir. Örneğin: Süksinik dehidrogenaz FAD’e, piruvat karboksilaz biyotin’e, GOT pridoksal fosfata itiyaç duymaktadır. B grubu vitaminler koenzim olarak rol oynamaktadır. Bu nedenle vitaminler organizmada son derece önemli maddelerdir.

Koenzimler, fonksiyonlarına göre genellikle üç grupta incelenebilirler:

1 – Hidrojen ve elektron transfer eden koenzimler.
2 – Fonksiyonel grup transfer eden koenzimler.
3 – Liyaz, izomeraz ve ligazların koenzimleri.

Koenzimler spesifik atomların veya fonksiyonel grupların transfer edilmesinde önemli rol oynamaktadır. Koenzimler, çoğu zaman ikinci bir substrat gibi davranırlar. Bu nedenle, bu tür koenzimlere Kosubstrat’da denir. örneğin, oksidoredüksiyon reaksiyonlarında (dehidrogenaz reaksiyonlarında) yer alan NAD ve NADP kosubstrat olarak davranır. Bir molekül substrat oksitlenirken bir molekül koenzim redüklenir.

Bazı hallerde enzim aktivitesi için hem kofaktöre ve hem de koenzime ihtiyaç duyulabilir. Kofaktörler genellikle ısıya dayanıklıdır.

Kofaktör ve koenzimler enzimlere kovalan yada kovalan olmayan şekilde bağlanabilirler. Bunlar enzime kovalan bir şekilde bağlanmışlar ise genellikle diyalizle bunları enzimden ayırmak mümkün olmaz. Enzime kovalan olarak bağlanan ve protein yapısında olmayan bu gruplar prostetik grup olarak adlandırılmıştır.

Kofaktör yada koenzimin bağlanmadığı enzime ‘Apoenzim’ denir. Apoenzim kendi başına katalitik aktivite gösteremez. Ancak kofaktör, koenzim yada herikisi ile birleştiğinde katalitik aktivite gösterebilir. Kofaktör ve/veya koenzimle birleşmiş halde olan, yani katalitik aktivitesi tam olan enzime ‘holoenzim’ denir. Enzimin özelliği ve özgüllüğü (spesifikliği) apoenzime bağlı olduğundan koenzimi aynı olan fakat etkileri farklı olan pek çok enzim vardır.

Enzim üzerinde, apoenzimi oluşturan aminoasitlerin özel gruplaşmaları ile oluşan, substratın bağlanması için gerekli üç boyutlu bölgeye enzimin ‘aktif yeri’, ‘aktif merkezi’ denir. Aktif merkezda sadece aminoasitler değil çeşitli kofaktör ve koenzimler de yer almaktadır. Örneğin katalaz enziminin aktif merkezinde demir bulunmaktadır.

Enzimlerin bir kısmı inaktif prekürsörler olarak sentezlenirler. Daha sonra bu proteinde bir veya birkaç pepdit bağının koparılması ile enzim aktif hale dönüşmektedir. Bu inaktif enzimlere ‘zimojen’ (proenzim) denir. Zimojenleri aktifleştiren enzimler kinaz’lardır.

Aynı substrata etkili olan fakat birden fazla şekilde bulunan enzimlere ‘izoenzim’ denir. Bu farklı enzim formalarının tümüde aynı reaksiyonu kataliz ederler ve bu nedenle de aynı enzim gibi sınıflandırılırlar. Bunlar değişik Şartlarda bile (pH, ısı, ışık) aynı etkiyi gösterirler. İzoenzimlerin protein yapısı birbirlerinden küçük farklar gösterir, dolayısıyla bazı fiziksel ve kimyasal özellikleri de farklıdır. Ancak elektroforezde birbirlerinden ayrılabilirler.

Başta laktat dehidrogenaz (LDH) olmak üzere kreatinin kinaz (CK), hekzokinaz, aldolaz, alkali fosfataz vb enzimlerin izoenzimleri saptanmıştır. Klinik kimyada en çok çalışılmış olan izoenzimler LDH ve CK izoenzimleridir. Izoenzimler elektroforezle, absorbtif özelliklerindeki farklarla (kolon kromatografisi) yada özgül antikorlarla birbirlerinden ayrılırlar.

Sıralı şekilde birbiri ardısıra faaliyet gösteren enzimler topluluğu multi-enzim kompleksi adını alır. Bu enzimler en iyi örnekleri bakteriel dokuların keto asit dehidrogenazları ve hayvansal ve maya hücrelerinin yağ asitleri sentetazıdır. Bu sistemde 1. enzimin ürünü 2. enzim için substrat olur ve reaksiyon devam eder.

Birçok enzim hücre içerisindeki spesifik organellerde lokalizedir. Bu lokalizasyon şekli bir reaksiyonun substrat veya ürününün diğer reaksiyonlardan ayırdedilmesini sağlar, reaksiyon için uygun ortamı sağlar ve hücredeki binlerce enzim değişik amaçlara uygun bir şekilde organize edilmiş olur.

Yorum bağlantısı

Yorum yazmak için hesap oluşturmalı veya giriş yapmalısın.

Yorum yapmak için üye olmanız gerekiyor

Hesap oluştur

Hesap oluşturmak ve bize katılmak çok kolay.

Hesap Oluştur

Giriş yap

Zaten bir hesabınız var mı? Buradan giriş yapın.

Giriş Yap

Hakkımızda

Biyoloji Günlüğü ülkemizdeki biyoloji öğrencileri, mezunları ve çalışanları adına kar gütmeyen bir proje olarak 9 senedir faaliyetlerine yılmadan devam etmeye çalışan masum bir projedir. Lütfen art niyetinizi forumdan uzak tutunuz. Bize iletişim formu aracılığıyla ulaşabilirsiniz.

Dilerseniz biyolojigunlugu@gmail.com veya admin@biyolojigunlugu.com adresine mail de gönderebilirsiniz. Bizimle arşivinizi paylaşmak isterseniz wetransfer.com üzerinden biyolojigunlugu.com adresine dosya transferi olarak iletmeniz yeterlidir, sizin adınıza paylaşılacaktır.

Sitemiz bir "Günlük" olarak derleme yayın, yorum, diyalog ve yazılara vermektedir. Güncel biyoloji haberleri ve gelişmelere ek olarak özellikle sosyal medyada gözden kaçan, değerli gördüğümüz tüm içeriğe kaynak ve atıflar dahilinde sitemizde yer vermekteyiz. Bu sitede verilen bilgilerin kullanım sorumluluğu tümüyle kullanıcıya aittir. Sayfalarımızda yer alan her türlü bilgi, görsel ve doküman sadece bilgilendirmek amacıyla verilmiştir.

Biyoloji Günlüğü internet sitesi 5651 Sayılı Kanun’un 2. maddesinin 1. fıkrasının m) bendi ile aynı kanunun 5. maddesi kapsamında Yer Sağlayıcı olarak faaliyet göstermektedir. İçerikler, ön onay olmaksızın tamamen kullanıcılar tarafından oluşturulmaktadır. Yer Sağlayıcı olarak, kullanıcılar tarafından oluşturulan içeriği ya da hukuka aykırı paylaşımı kontrol etmekle ya da araştırmakla yükümlü değildir.

Yer Sağladığı içeriğin 5651 Sayılı Kanun’un 8 ila 9. maddelerine aykırı şekilde; kişilik haklarınızı ihlal ettiğini ya da hukuka aykırı olduğunu düşünüyorsanız mail adreslerimizden iletişime geçerek bildirebilirsiniz. 

Bildirimleriniz dikkatle ve özenle incelenmekte olup kişilik haklarınızın ihlali ya da hukuka aykırılığın tespiti halinde mevzuat kapsamında en kısa sürede işlem yaparak bilgi vereceğiz.

×
×
  • Yeni Oluştur...

Önemli Bilgilendirme

Kullanım Şartları, Gizlilik Politikası, Forum Kuralları sayfalarına göz atınız.