Genel Araştırma

Serum ve diğer vücut sıvılarında bulunurlar ve yüksek mol. ağırlıklıdırlar. Antikorlar serumun globulin kısmında keşfedilmişlerdir ve bu kısma günümüzde immünglobulin denir ve Ig olarak sembolize edilir. Ig’ler immün cevapta rol oynarlar ve antijenik uyarım sonucu B-lenfositlerin değişimi sonucu oluşan plazma hücreleri tarafından sentezlenirler. Su ve bazı çözücülerde çözünebilme dereceleri,elektroforez hızları,molekül ağırlıkları,çökme hızları gibi özelliklerine bağlı olarak beşe ayrılırlar: IgG, IgA, IgM, IgD ve IgE Ig’ler glikoprotein yapısında yaklaşık %90’ı polipeptid, %10’u karbonhidrattır. Temelde benzer bir yapı gösterirler ve monomer denen en az bir temel birimden oluşurlar. Tek bir Ig molekülü basitçe Y şeklinde ve ağır ve hafif olmak üzere iki çeşit polipeptid zinciri içerir. 2 adet identik, hafif polipeptid zinciri, molekülün kol kısımlarında, ağır zincirler ise hem kol hem de gövde kısmında bulunur. Kollarda ağır ve hafif, gövdede ise iki ağır zincir arasında disülfit bağları bulunur ve bunlar poipeptid zincirleri bir arada tutarak Ig molekülünü oluştururlar. Ig molekülünün uçları serbestçe hareket edebilecek şekildedir. Ig molekülü papain adlı bir enzimle muamele edildiğinde Y şekli 3 bölüme ayrılmıştır: 2 adet Fab fragmenti (Fragment Antigen Binding) ve 1 adet Fc fragmenti (Fragment crystallizable) Fab fragmenti üzerindeki amino –terminal uçları antijene bağlanır. Ig bivalenttir yani aynı özellikteki iki antijeni iki farklı tarafa bağlayabilir. Böylece aynı anda iki antijen ile reaksiyona girilebilir. Bunun sonucu büyük antijen-antikor kompleksleri oluşur. Fc fragmenti soğukta kristalleşir, hücre yüzeylerine bağlanmada , enzim, radyoaktif madde ve floresanslı madde bağlanmasında rol oynadığından çok önemlidir. Ig mol. Pepsin ile muamele edildiğinde bir Fc ile birbirine bağlı halde iki adet Fab olmak üzere ikiye ayrılır. Her bir antikor molekülü temelde ağır ve hafif zincir yapısı göstermesine rağmen antikorları birbirlerinden farklı kılan, her bir zincir içindeki değişken bölgelerin varlığıdır. Ağır ve hafif zincirlerin amino uçlarına yakın kısımlardaki aminoasit dizilişi değişebilir özellikte olduğundan bu bölgelere V Bölgesi (variable=değişken) denir. Bu değişken bölgeler antijene uyacak özellikte sentezlenir. Değişken bölgelerin arasında hem ağır hem de hafif zincirlerde sabit bölgeler bulunur. Bu bölgeler aynı a.a. dizilişine sahiptir ki bu kısımlara C Bölgesi (constant=değişmez) denir